трипсин

трипсин Как фермент поджелудочной железы, он отвечает за дальнейшее расщепление пищевых белков. Работает в сильнощелочной среде. Дефицит трипсина приводит к дефициту белка в организме из-за нарушения переваривания белков.

Что такое трипсин?

Трипсин - это протеаза, которая продолжает расщепление белков в щелочной области тонкого кишечника. В желудке расщепление белка начинается в кислой среде ферментом пепсином. Фермент трипсин состоит из трех компонентов.

Это трипсин-1 в виде катиона, трипсин-2 в виде аниона и трипсин-4. Две трети фермента состоит из трипсина-1 и на одну треть - из трипсина-2. Трипсин-4 или мезотрипсин встречается только в небольших количествах. Трипсин - эндопротеаза. Он расщепляет белок только в определенных местах. Это также сериновая протеаза. Его активный центр содержит каталитическую триаду аспарагиновой кислоты, гистидина и серина. Он расщепляет пищевые белки преимущественно на основные аминокислоты лизин, аргинин и модифицированный цистеин.

Трипсин производится из трипсиногена, предшественника зимогена, с помощью каталитического действия энтеропептидазы кишечного фермента. Фермент состоит из 224 аминокислот. Оптимальный эффект трипсина проявляется при значении pH от 7 до 8.

Функция, эффект и задачи

Задача трипсина - продолжить расщепление белков, которое уже началось в желудке, в щелочном диапазоне. В желудке предварительное переваривание пищевых белков аналогичным ферментом пепсином начинается в кислой среде.

Здесь тоже в определенных точках разрываются белковые цепи. Хотя это расщепление белков происходит в желудке на ароматических аминокислотах, таких как фенилаланин, белки и полипептиды расщепляются трипсином на основные аминокислоты лизин и аргинин, а также на модифицированный цистеин. Еще одно отличие от пепсина заключается в том, что трипсин проявляет свой оптимальный эффект в щелочном диапазоне при значении pH от 7 до 8. Активированный трипсин также превращает другие зимогены, такие как химотрипсиноген, проэластазу, прокарбоксипептидазу и другие неактивные ферменты, в активные ферменты.

Превращение начинается сразу после высвобождения трипсина. Другие протеазы поджелудочной железы - это химотрипсин, карбоксипептидаза или эластин. Кроме того, трипсин активируется путем преобразования трипсиногена. Ферменты поджелудочной железы изначально находятся в неактивной форме, чтобы не разрушать поджелудочную железу в результате самопереваривания. Только когда неактивные преформы секретированы, они могут быть активированы путем разделения. Прежде всего, преобразование трипсиногена в трипсин катализируется энтеропептидазой. Это единственная функция энтеропептидазы.

Гексамер с концевой аминокислотой лизином отделяется от трипсиногена. Поскольку трипсин также расщепляет полипептидные цепи основного лизина, теперь он также катализирует свою собственную активацию и в то же время активацию других зимогенов. Вместе с ферментами химотрипсином и эластазой он расщепляет более крупные белки в тонком кишечнике и пептоны (полипептидные цепи), продуцируемые действием пепсина, на три- и дипептиды. Эти более мелкие пептиды затем расщепляются на аминокислоты с помощью других ферментов. В частности, трипсин также способствует расщеплению аминокислоты метионина. Лизин, помимо прочего, стимулирует образование трипсина.

Образование, возникновение, свойства и оптимальные значения

Трипсин - это эндогенный фермент, который используется для переваривания пищевых белков. Вот почему он всегда секретируется поджелудочной железой вскоре после еды. Однако фермент также можно получить из животных источников и использовать в медицинских целях. Эффект расщепления белков можно использовать, среди прочего, для расщепления собственных белковых комплексов организма. Так разрешаются иммунные комплексы при аутоиммунных заболеваниях.

Воспаление в костно-мышечной системе также может быть обработано хорошо с трипсином. Он также активирует фермент плазмин из плазминогена. Плазмин растворяет фибрин при сильном тромбообразовании. Тромбоз можно вылечить или даже предотвратить с помощью трипсина. Трипсин также поддерживает пищеварение при приеме во время еды. Если его применять за 1-2 часа до или после еды, он проявляет противовоспалительное действие.

Заболевания и расстройства

В контексте недостаточности поджелудочной железы синтез пищеварительных ферментов, таких как трипсин, может быть ограничен. Следствие - развитие расстройства желудка. Помимо протеаз, поджелудочная железа также производит липазы и амилазы.

Если ферменты отсутствуют, компоненты пищи больше не перевариваются и попадают в толстый кишечник. Если, например, не хватает трипсина, белки, содержащиеся в рационе, больше не могут перевариваться должным образом. Гнилостные бактерии поселяются в толстом кишечнике и анаэробно расщепляют белки. Наблюдаются серьезные проблемы с пищеварением с метеоризмом, диареей и болями в животе. Кроме того, пониженное образование аминокислот приводит к дефициту белка и недоеданию, несмотря на достаточное потребление пищи. Однако ферменты могут поступать и извне.

Однако бывают также неотложные состояния, когда собственные ферменты организма, такие как трипсин, переваривают саму поджелудочную железу. Это может произойти при закупорке желчных протоков и протоков поджелудочной железы. Трипсин выделяется, но не может попасть в тонкий кишечник из-за закупорки поджелудочной железы. Если проток поджелудочной железы не открыть в этой острой чрезвычайной ситуации, исход будет фатальным из-за саморастворения поджелудочной железы. Даже при опухолях поджелудочной железы проток поджелудочной железы может быть полностью или частично закрыт. Действие пищеварительных соков в поджелудочной железе проявляется как хронический или острый панкреатит.

Недостаток трипсина также может быть вызван мутацией. Кроме того, существуют наследственные формы панкреатита, когда расщепление трипсина нарушено.